泛素和泛肽的区别

泛素（泛肽）介导蛋白质的降解，过程如下：

1、 首先，在ATP供能的情况下，泛素的C末端与非特异性泛素激活酶E1的半胱氨酸残基共价结合，形成E1-泛素复合体。

2、 E1-泛素复合体再将泛素转移给另一个泛素结合酶E2。E2则可以直接将泛素转移到靶蛋白赖氨酸残基的∈-氨基团上。但是，在通常情况下，靶蛋白范素华需要一个特异的泛素蛋白连接酶E3。

3、 当第一个泛素分子在E3的催化下连接到靶蛋白上以后，另外一些泛素分子相继与前一个泛素分子的赖氨酸残基相连，逐渐形成一条多聚泛素链。

4、 泛素化的靶蛋白被一个相对分子质量很大的称为蛋白质裂解体的蛋白质复合体逐步降解。 多聚泛素也将解聚为单个泛素分子，重新被利用。

总过程：泛素-C + Cys-E1 → E1-泛素 E2 → E2泛素 → 靶蛋白 E3 → 靶蛋白-泛素

泛素和泛肽的区别

泛肽，又叫泛素。可标记被选定降解的蛋白质，泛肽化蛋白质随后被依赖ATP的蛋白质完全降解。由76个高度保守的氨基酸组成，以末端－COOH基团和靶蛋白lysine 的ε- NH2 基团连接。

泛肽系统的3个组分：E1(泛肽激活酶)，E2(泛肽转移酶)，E3(泛肽连接酶)。

三者的关系为：

E1通过水解ATP，以高能硫醇酯键，将自身的一个cys残基和泛肽末端的一个Gly残基连接；随后泛肽被转移给E2；E3催化泛肽和底物蛋白lys上的ε- NH2 基团以异肽键连接。

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